Mẹo về Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin Mới Nhất

Cập Nhật: 2022-05-14 22:29:18,Bạn Cần kiến thức và kỹ năng về Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin. Quý khách trọn vẹn có thể lại Comment ở phía dưới để Tác giả đc tương hỗ.

746

Bài viết hoặc đoạn này nên phải wiki hóa để phục vụ nhu yếu tiêu chuẩn quy cách định dạng và văn phong của Wikipedia. Xin hãy giúp sửa nội dung bài viết này bằng phương pháp link đến những trang tương quan hoặc cải tổ bố cục tổng quan của nội dung bài viết.

Tóm lược đại ý quan trọng trong bài

  • Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản
  • Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không khí
  • Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S – S-)
  • Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp những tiểu phần

Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu trúc theo nguyên tắc đa phân mà những đơn phân là amino acid. Chúng kết thích phù hợp với nhau thành một mạch dài nhờ những link peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này trọn vẹn có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều phương pháp để tạo thành những bậc cấu trúc không khí rất khác nhau của protein.

Cấu trúc protein từ cấu trúc bậc 1 tới cấu trúc bậc 4.

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ thật nhiều những đơn phân là những amino acid. amino acid được cấu trúc bởi ba thành phần: một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm carboxyl (-COOH) và ở đầu cuối là nguyên tử cacbon TT đính với cùng 1 nguyên tử Hydro và nhóm biến hóa R quyết định hành động tính chất của amino acide. Người ta đã phát hiện ra có hơn 20 loại amino acid trong thành phần của toàn bộ những loại protein rất khác nhau trong khung hình sống.

  • Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
  • Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn số 1 dài 0,1 micromet, phân tử lượng trọn vẹn có thể đạt tới 1,5 triệu đồng.v.C.
  • Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là những amino acid.
  • Có hơn 20 loại amino acid rất khác nhau tạo ra những prôtêin, mỗi amino acid có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng rất khác nhau bởi gốc R. Mỗi amino acid có kích thước trung bình 3Å.
  • Trên phân tử những amino acid link với nhau bằng những link peptide tạo ra chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của amino acid này link với nhóm amin của amino acid tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein trọn vẹn có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
  • Từ 20 loại amino acid kết thích phù hợp với nhau theo những cách rất khác nhau tạo ra vô số loại prôtêin rất khác nhau (trong những khung hình thú hoang dã, thực vật ước tính có tầm khoảng chừng 1014 – 1015 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp những amino acid trong phân tử. Điều đó lý giải tại sao trong vạn vật thiên nhiên những prôtêin vừa rất phong phú chủng loại, lại vừa mang tính chất chất chất đặc trưng.

STT

amino acid

Viết tắt (3 ký tự)[1]
Viết tắt (1 ký tự)[1]
Side-chain polarity[1]
Side-chain charge (pH 7.4)[1]
Hydropathy index[2]
Độ hấp thụ λmax(nm)[3]
ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1)[3]1

Alanine

Ala

A

nonpolar

neutral

1.8

2

Arginine

Arg

R

Basic polar

positive

−4.5

3

Asparagine

Asn

N

polar

neutral

−3.5

4

Aspartic acid

Asp

D

acidic polar

negative

−3.5

5

Cysteine

Cys

C

nonpolar

neutral

2.5

250

0.3
6

Glutamic acid

Glu

E

acidic polar

negative

−3.5

7

Glutamine

Gln

Q.

polar

neutral

−3.5

8

Glycine

Gly

G

nonpolar

neutral

−0.4

9

Histidine

His

H

Basic polar

positive(10%)

neutral(90%)

−3.2

211

5.9
10

Isoleucine

Ile

I

nonpolar

neutral

4.5

11

Leucine

Leu

L

nonpolar

neutral

3.8

12

Lysine

Lys

K

Basic polar

positive

−3.9

13

Methionine

Met

M

nonpolar

neutral

1.9

14

Phenylalanine

Phe

F

nonpolar

neutral

2.8

257, 206, 188

0.2, 9.3, 60.0
15

Proline

Pro

P

nonpolar

neutral

−1.6

16

Serine

Ser

S

polar

neutral

−0.8

17

Threonine

Thr

T

polar

neutral

−0.7

18

Tryptophan

Trp

W

nonpolar

neutral

−0.9

280, 219

5.6, 47.0
19

Tyrosine

Tyr

Y

polar

neutral

−1.3

274, 222, 193

1.4, 8.0, 48.0
20

Valine

Val

V

nonpolar

neutral

4.2

Protein có 4 bậc cấu trúc cơ bản.
‘Cấu trúc bậc 1: Các amino acid nối với nhau bởi link peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của amino acid thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino acid ở đầu cuối. Cấu trúc bậc một của protein thực ra là trình tự sắp xếp của những amino acid trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự những amino acid trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa những phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo ra hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định hành động tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của những amino acid trọn vẹn có thể dẫn đến việc biến hóa cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc 2 là yếu tố sắp xếp đều đặn những chuỗi polypeptide trong không khí. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo ra cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định và thắt chặt bởi những link Hydro Một trong những amino acid ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong lúc những protein hình cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β trọn vẹn có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không khí này còn có vai trò quyết định hành động so với hoạt tính và hiệu suất cao của protein. Cấu trúc nó lại đặc biệt quan trọng tùy từng tính chất của nhóm -R trong những mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có kĩ năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác lập điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn những nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các link yếu hơn như link Hydro hay điện hóa trị có ở giữa những nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối thích phù hợp với nhau thì tạo ra cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide link với nhau nhờ những link yếu như link Hydro.

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng phối hợp giữa nhóm α –carboxyl của một amino acide này với nhóm α- amin của một amino acide khác, loại đi 1 phân tử nước. Sản phẩm của phản ứng này là một dipeptide. Nếu 3, 4, 5…v.v. hoặc nhiều amino acide kết thích phù hợp với nhau, tạo thành những peptide có những tên tương ứng là tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide v.v. và polipeptide. Đầu bên trái peptide là đầu C, đầu bên phải peptide là đầu N. Phân tử protein được cấu trúc từ 20 L-α-amino acide những amid tương ứng.

Một số peptide tự nhiên quan trọng:

  • Glutathione (tripeptide): γ – glutamyl xistiein glycin. Glutathione có trong toàn bộ những khung hình sống, tham gia những phản ứng oxy hóa khử.
  • Cacnoxin (dipeptide): β – alanine histidine. Cacnozin có nhiều trong cơ của thú hoang dã có xương sống (trừ một số trong những loài cá), vai trò sinh học không được xác lập rõ nhưng trọn vẹn có thể tham gia những quy trình sinh hóa khi cơ hoạt động giải trí và sinh hoạt.
  • Oxytocin và Vasopressin: là những notropeptide có cấu trúc có cấu trúc hóa học được biết sớm nhất và cũng được tổng hợp hóa học. oxytocin và vasopressin gồm 9 amino acide, trong phân tử có một cầu disulfua.
  • Là bước thứ nhất quan trọng để xác lập cơ sở phân tử hoạt tính sinh học và tính chất hóa lý của protein. Là tín hiệu rõ ràng nhất về yếu tố sai khác giữa protein này với protein khác.
  • Là cơ sở xác lập cấu trúc không khí của phân tử protein. Từ những tư liệu về cấu trúc bậc I, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu trúc không khí protein, nhờ vào cấu trúc không khí của những protein tương tự, trọn vẹn có thể Dự kiến sự xác lập cầu disulfua, cấu trúc không khí của protein nghiên cứu và phân tích.
  • Là yếu tố góp thêm phần quan trọng trong nghiên cứu và phân tích bệnh lý phân tử. Nhiều kết quả nghiên cứu và phân tích đã đã cho toàn bộ chúng ta biết khi thay đổi thứ tự amino acide, thậm chí còn thay đổi chỉ 1 gốc amino acide trong phân tử protein trọn vẹn có thể làm thay đổi hoạt tính sinh học, hiệu suất cao của một cơ quan.
  • Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử dân tộc bản địa tiến hóa của toàn thế giới sống.
  • Việc xác lập được cấu trúc bậc I là cơ sở để tổng hợp tự tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc những giải pháp công nghệ tiên tiến và phát triển sinh học.

Do cách link giữa những amino acide để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn tái diễn những đoạn –CO-NH-CH-. Mạch bên của những amino acide không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên phía ngoài mạch polipeptide.

Kết quả nghiên cứu và phân tích của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người dân khác đã cho toàn bộ chúng ta biết nhóm peptide (–CO-NH-CH-) là phẳng và “cứng”.

H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là toàn bộ những nguyên tử tham gia trong link peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác lập được khoảng chừng cách giữa N và C của link đơn (1,46 AO) và khoảng chừng cách giữa C và N trong không khí. Trong link đôi –C=N-, khoảng chừng cách này là một trong những,27 AO. Như vậy, link peptide có một phần của link đôi, trọn vẹn có thể hình thành dạnh enol

Do đó link peptide “cứng”, không tồn tại sự tự do quay xung quanh link này. trái lại, kĩ năng quay tự do xung quanh những link nối nhóm peptide với những carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất rộng, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.

Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản

Từ những acid amin, nhờ link peptid nối chúng lại với nhau tạo ra chuỗi polypeptid: phần rõ ràng

Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên, không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo ra phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự amino acid xác lập thì mới có thể hình thành phân tử protein. Người ta xem cấu trúc bậc I của protein là trật tự những acid amin có trong chuỗi polypeptid. Thứ tự những acid amin trong chuỗi có vai trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không khí của protein và từ đó quy định đặc tính của protein.
Phân tử protein ở bậc I chưa tồn tại hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên những TT hoạt động giải trí và sinh hoạt. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính chất chất đặc trưng về thành phần amino acid, trật tự những amino acid trong chuỗi.

Trong tế bào protein thường tồn tại ở những bậc cấu trúc không khí. Sau khi chuỗi polypeptid – protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không khí (bậc II, III, IV) rồi mới dịch chuyển đến nơi sử dụng tiến hành hiệu suất cao của nó.

Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không khí

Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc đó là xoắn α và phiến gấp nếp β.

Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành Phần bên trong (lõi) của xoắn, những mạch bên (nhóm R) của những gốc amino acide quay ra phía ngoài.
mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotide. Cấu trúc xoắn α được giữ vững đa phần nhờ link hydro. Liên kết hydro được tạo thành giữa những nhóm carboxyl của một link peptide với nhóm –NH của link peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc amino acide) trên cùng một mạch polipeptide. Tất cả những nhóm –CO-, -NH- trong link peptide của mạch polipeptide đều tạo thành link hydro Theo phong cách này.

Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- trọn vẹn có thể tạo 2 link hydro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các link hydro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo vệ bảo vệ an toàn độ bền vững và kiên cố của cấu trúc α.

Theo quy mô của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc amino acide tiếp sau đó nhau có tầm khoảng chừng cách dọc thep trục xoắn là một trong những,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc amino acide có độ cao tương ứng là 5,4 AO. Chiều của vòng xoắn trọn vẹn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ đeo tay) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ đeo tay). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải. Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α tùy từng nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của những amino acide trong mạch polipeptide, pH môi trường tự nhiên vạn vật thiên nhiên,… Đến nay người ta đã biết được một số trong những quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác lập được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì trọn vẹn có thể Dự kiến tỉ lệ xoắn α (% số gốc amino acide tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein. Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein rất khác nhau thay đổi quá nhiều.

Vi dụ trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không tồn tại xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.

Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, kĩ năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng thêm, vì thế trọn vẹn có thể nhờ vào tình chất này để xác lập % xoắn trong phân tử protein.

Cấu trúc phiến gấp β (β sheet): Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số trong những điểm như sau

  • Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc amino acide kề nhau là 3,5AO.
  • Liên kết hydro được tạo thành giữa những nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide rất khác nhau, những mạch này trọn vẹn có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau.
  • Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quay- β”. Ở đó mạch polipeptide bị hòn đảo hướng đột ngột. Đó là vì tạo thành link hydro giữa nhóm –CO của link peptide thứ n với nhóm –NH của link peptide thứ n+2

Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”: Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần amino acide của colagen rất đặc biệt quan trọng so với những proteein khác: glycin 35%, prolin 12% tổng số amino acide trong phân tử.
Ngoài ra, colagen còn chứa 2 amino acide ít gặp trong những amino acide khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen gồm có 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một “dây cáp” siêu xoắn (vì mỗi mạch đều phải có cấu trúc xoắn). 3 mạch polipeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng những link hydro.

Liên kết hydro được tạo thành giữa những nhóm –NH- của gốc glycin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong link peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra những nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành link hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.

Ngoài những kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn tồn tại những đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.

Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S – S-)

 

Phân tử cystine, kết quả của sự việc link giữa 2 phân tử cystein trải qua link disulfid.

Cấu trúc bậc III được giữ vững nhớ những cầu disulfua, tương tác VanderWaals, link hydro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ những link này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số trong những tính chất của nó, nhất là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó.

Cấu trúc bậc ba là dạng không khí của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không khí. Sự thu gọn như vậy hỗ trợ cho phân tử protein ổn định trong môi trường tự nhiên vạn vật thiên nhiên sống.
Cơ sở của cấu trúc bậc ba là link disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không khí do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là link đồng hoá trị nên rất bền vững và kiên cố.

Cấu trúc bậc 3 đã tạo ra TT hoạt động giải trí và sinh hoạt của phần lớn những loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến việc thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất kĩ năng xúc tác trọn vẹn.

Ngoài link disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững và kiên cố) nhờ một số trong những link khác ví như:

  • Liên kết hydro: link này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro.

Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như phân tử insulin là một polypeptid gồm có 51 amino acid chuỗi A có 21 gốc acid amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa gốc cystein ở vị trí thứ 7 của tất cả hai chuỗi. Trong chuỗi A còn tồn tại một cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều hoà hàm lượng đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng dần, dẫn tới hiện tượng kỳ lạ bệnh đái đường insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng phương pháp xúc tiến quy trình tổng hợp glycogen dự trữ từ glucose.

  • Lực Van der Waals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng chừng cách 1 – gấp đôi đường kính phân tử.

Lực link của những nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin… Nước trong tế bào đẩy những gốc nó lại với nhau, giữa chúng xẩy ra những lực hút tương hỗ và tạo thành những đuôi kỵ nước trong phân tử protein.
Do có cấu trúc bậc ba mà những protein đã có được hình thù đặc trưng và phù thích phù hợp với hiệu suất cao của chúng. Ở những protein hiệu suất cao như enzym và những kháng thể, protein của khối mạng lưới hệ thống đông máu… trải qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được những TT hoạt động giải trí và sinh hoạt là nơi tiến hành những hiệu suất cao của protein.

Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu và phân tích từ 1976, đến nay người ta nhận định rằng sự hình thành domain rất phổ cập ở những chuỗi peptid tương đối dài.
Domain cấu trúc trọn vẹn có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không khí tựa như một phân tử protein nhỏ hoàn hảo nhất và thường là những nơi tiến hành hiệu suất cao link, hiệu suất cao lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động giải trí và sinh hoạt hiệu suất cao của nó. Trong nhiều protein domain gắn sát với hiệu suất cao phối hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu trúc từ những domain thì TT hoạt động giải trí và sinh hoạt lại được sắp xếp ở biên giới của hai hay nhiều domain
Sự thành thành những domain trong phân tử protein tạo ra kĩ năng tương tác linh hoạt giữa những đại phân tử, kĩ năng cơ động, dịch chuyển tương ứng Một trong những bộ phận trong quy trình tiến hành hiệu suất cao sinh học. – ở những protein nguồn gốc rất khác nhau, nhưng có hiệu suất cao tương tự thì những domain có cấu trúc tương đối giống nhau.

Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp những tiểu phần

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV trọn vẹn có thể phân li thuận nghịch thành những tiểu phần cty chức năng. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc trọn vẹn có thể mất trọn vẹn. Do tồn tại tương tác giữa những tiểu phần cty chức năng nên lúc kết thích phù hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến hóa nhất định trong cấu trúc không khí của chúng.

Là một trạng thái tổng hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn hảo nhất.
Một số protein có Xu thế phối hợp lại với nhau thành những phức tạp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến hóa về hoạt tính sinh học.

Rất nhiều trường hợp protein phải tổng hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là Đk để hình thành nên tính năng mới của protein.

Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:

  • Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi phối hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không khí đặc trưng gần như thể hình tứ diện thì mới có thể có kĩ năng phối hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
  • Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quy trình phân giải glycogen thành glucose.
    • Ở trạng thái không hoạt động giải trí và sinh hoạt enzym này ở dạng “b” (dạng hai dimer tách rời nhau).
    • Ở trạng thái hoạt động giải trí và sinh hoạt (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổng hợp lại thành tetramer (dạng “a”). Khi nhu yếu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động giải trí và sinh hoạt.

Tuỳ theo protein mà số lượng monomer trọn vẹn có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ cập, riêng không tương quan gì đến nhau trọn vẹn có thể lên tới trên 50 monomer.

Sự hình thành cấu trúc bậc bốn tạo Đk cho quy trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, đúng chuẩn.

  • Hóa sinh học_GS. TSKH. Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng, Nhà xuất bản GD
  • hcc.mnscu.edu/chem/V.27/beta_sheet.jpg Lưu trữ 2010-07-22 tại Wayback Machine
  • nku.edu/~russellk/tutorial/peptide/b-sheet.gif
  • •bio.miami.edu/~cmallery/255/255prot/ecb4x10b.jpg Lưu trữ 2010-05-27 tại Wayback Machine
  • datf.cbi.pku.edu.cn/family_structure/structure_pic/ARID_8_helix_harpin.jpg Lưu trữ năm ngoái-10-14 tại Wayback Machine

  • ^ a b c d Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press. tr. 51. ISBN 0-87893-214-3.Quản lý CS1: nhiều tên: list tác giả (link)
  • ^ Kyte J, Doolittle RF (1982). “A simple method for displaying the hydropathic character of a protein”. Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
  • ^ a b Freifelder, D. (1983). Physical Biochemistry (ấn bản 2). W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2.[cần số trang]
  • Lấy từ “vi.wikipedia/w/index.php?title=Cấu_trúc_protein&oldid=68335529”

    Reply
    8
    0
    Chia sẻ

    Video full hướng dẫn Share Link Tải Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin ?

    – Một số Keyword tìm kiếm nhiều : ” Review Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin tiên tiến và phát triển nhất , Chia Sẻ Link Tải Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin “.

    Hỏi đáp vướng mắc về Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin

    Quý khách trọn vẹn có thể để lại phản hồi nếu gặp yếu tố chưa hiểu nha.
    #Loại #chất #hữu #cơ #nào #dưới #đây #có #bản #chất #hoá #học #là #prôtêin Loại chất hữu cơ nào tại đây có thực ra hoá học là prôtêin